Enzimas: Función, Tipos e Mecanismos de Acción
Os Enzimas e a Biocatálise
Os enzimas son catalizadores biolóxicos que aceleran as reaccións químicas nos sistemas vivos. Este proceso de aceleración denomínase biocatálise. Nas reaccións enzimáticas, as moléculas que reaccionan chámanse substratos, e as substancias formadas son os produtos.
Natureza dos Enzimas
Os enzimas son moléculas de natureza proteica con masas moleculares elevadas. Na súa composición química, distínguense:
- Holoproteínas: Formadas só por aminoácidos.
- Holoenzimas: Proteínas conxugadas que presentan unha parte proteica (apoenzima) e unha non proteica (cofactor), que pode ser un ión metálico ou un coenzima.
Redución da Enerxía de Activación
Os enzimas diminúen a enerxía de activación, que é a enerxía mínima necesaria para que unha reacción química ocorra. Unha vez que as moléculas dos reactivos entran en contacto, a reacción transcorre a través do complexo activo.
Formación do Complexo Activo
Nas reaccións enzimáticas, o enzima (E) únese ao substrato (S) para formar o complexo (ES). A unión ten lugar no centro activo, unha pequena parte da molécula do enzima constituída por aminoácidos. No centro activo, hai dous tipos de residuos de aminoácidos:
- De unión: Con grupos hidrófobos.
- Catalíticos: Responsables da transformación dos substratos en produtos.
Especificidade dos Enzimas
Debido á estreita relación entre o centro activo e a forma do substrato, a maior parte dos enzimas son moi específicos. Distínguense dous niveis de especificidade:
- De acción: Un enzima só realiza unha transformación específica dun substrato.
- De substrato: Cada enzima actúa sobre un substrato ou un número reducido de substratos. Pode ser absoluta, de grupo ou estereoquímica.
Ecuación de Michaelis-Menten
A velocidade inicial (V0) dunha reacción enzimática pode describirse mediante a ecuación de Michaelis-Menten: V0 = Vmax[C] / (Km + [C]), onde Vmax é a velocidade máxima, [C] é a concentración do substrato e Km é a constante de Michaelis.
Influencia da Temperatura
En xeral, un incremento da temperatura aumenta a velocidade das reaccións químicas. A actividade duplícase por cada 10 graos ata un máximo de 40 °C, a partir do cal diminúe rapidamente pola perda da estrutura terciaria do enzima.
Inhibidores Enzimáticos
Os inhibidores son substancias químicas que diminúen ou bloquean a actividade dos enzimas. Distínguense dous tipos:
- Irreversibles: O efecto do inhibidor é permanente.
- Reversibles: O efecto é temporal. Hai dous tipos:
- Inhibición competitiva: Tanto o substrato como o inhibidor poden unirse ao centro activo do enzima.
- Inhibición non competitiva: O inhibidor únese ao enzima nun sitio diferente do substrato, alterando a súa conformación.
Metabolismo Celular e Rutas Metabólicas
No metabolismo celular, os grupos de enzimas actúan secuencialmente para levar a cabo un proceso metabólico. O produto da reacción do primeiro enzima convértese no substrato do seguinte, e así sucesivamente.
Enzimas Reguladores
O enzima regulador adoita ser o primeiro da secuencia. Os demais enzimas promoven as súas reaccións só cando se forman substratos procedentes das etapas anteriores.
Enzimas Alostéricos
Os enzimas alostéricos son regulados pola unión non covalente dunha molécula, chamada modulador ou efector alostérico, que se une a un sitio distinto do centro activo, chamado sitio alostérico.